Les enzymes (« dans la levure») sont des catalyseurs de réactions chimiques des systèmes biologiques. La plupart des enzymes sont des protéines et ils utilisent souvent des ions métalliques ou des groupes prosthétiques comme les vitamines qui vont aider à la catalyse.

Beaucoup de troubles génétiques héréditaires résultent d’une défectuosité ou même une absence totale d’une enzyme particulière, ou une activité excessive d’une enzyme. La mesure de l’activité des enzymes dans les fluides corporels est importante dans le diagnostic de divers pathologies. De plus de nombreux médicaments agissent en modifiant les activités des enzymes. Et les enzymes sont des outils pratiques en laboratoire.

Les enzymes accélèrent les taux de réactions biochimiques. Le site actif d’une enzyme est généralement une fente ou poche dans laquelle se déroule la réaction. Une molécule qui se lie au site actif et qui est sollicité par l’enzyme est appelée un substrat. Une simple équation pour une réaction catalysée par une enzyme peut s’écrire:

E + S ↔ES ↔ EP ↔ E + P

Où E est l’enzyme, le substrat S est, P est produit

Les enzymes ne changent pas l’équilibre de la réaction, mais ils modifient la vitesse en avant ou en arrière des réactions. Les enzymes restent inchangés après la réaction.
Quelques exemples d’enzymes catalysent les taux d’avancements:
Anhydrase carbonique 10000000 X,
Thriose phosphate isomérase 1000000000 X,
Carboxypeptidase A 1000000000000 X
En comparaison de la réaction non catalysée versus catalysée, l’énergie d’activation est plus faible lorsque la réaction est catalysée par une enzyme.
Une idée sur le fonctionnement des enzymes est que ces derniers se fixent à l’état de transition mieux avec le substrat ou le produit stabilisant ainsi l’état de transition.
Cette réaction commence par un substrat ayant une valeur de force énergétique et qui se dirige vers une barrière (appelée l’état de transition) qui va descendre pour former le produit. Lors de la réaction, le produit est à une énergie de force inférieure :  c’est une réaction spontanée mais qui peut-être très lente comme beaucoup de réactions en biologie. C’est pourquoi nous avons besoin d’enzymes pour accélérer ces réactions.
Nous savons que les enzymes réduisent l’énergie des états de transition et nous allons voir comment les enzymes peuvent agir. La constante d’équilibre d’une réaction n’est que le rapport du produit sur son ​​substrat: K = produit / substrat

Mécanismes d’action des enzymes

Les enzymes accélèrent la réaction métabolique en abaissant les barrières d’énergie.
– Un catalyseur est un agent chimique qui accélère une réaction sans être consommé par la réaction.  Une enzyme est une protéine catalytique
L’hydrolyse du saccharose par l’enzyme sucrase est un exemple d’une réaction catalysée par une enzyme:
C’est une réaction spontanée dans le sens que nous pourrions mélanger du saccharose dans de l’eau afin de voir la décomposition de ses composants. Mais il faut attendre très longtemps (la réaction spontanée) n’est pas une réaction rapide. Nous ajoutons alors des enzyme et ainsi nous pouvons rapidement (probablement en secondes) voir la décomposition. La réaction est accélérée par les enzymes. Ces derniers sont très spécifiques, par exemple en cas d’incubation de la sucrase avec d’autres disaccharides tels que le maltose, elle ne va pas être capable de cliver le maltose en sa composante sucres! et ceci est un autre aspect des enzymes, ils sont très bien spécifiques.

La barrière d’énergie d’activation

Chaque réaction chimique entre les molécules implique la rupture d’une liaison et la formation d’une autre liaison.
L’énergie initiale nécessaire pour démarrer une réaction chimique est appelée l’énergie de la force de l’activation ou l’énergie d’activation (EA).
L’énergie d’activation est souvent fournie sous la forme de chaleur environnante.
Comment les enzymes abaissent la barrière EA :
– Les enzymes catalysent les réactions en abaissant la barrière énergétique.
–  les enzymes n’affectent pas la variation de l’énergie de la force (à la place, ils se accélèrent des réactions qui pourraient éventuellement se produire.

Spécificité enzymes/ substrats
– L’enzyme se lie à son substrat et forme ainsi un complexe enzyme-substrat
– Le site actif est la région de l’enzyme sur laquelle substrat se lie.
– la fixation du substrat induit sur l’enzyme l’ajustement des groupes chimiques du site actif dans des positions qui améliorent leur capacité à catalyser la réaction.
En général les enzymes sont vraiment d’énormes molécules et leur site actif est généralement petit par rapport à la structure globale de l’enzyme de manière à créer l’architecture qui est nécessaire pour placer des acides aminés individuels à partir du polypeptide segmenté au bon endroit dans l’espace 3D dans le site actif de sorte que les substrats peuvent s’y fixer et la réaction peut se produire. Et il faut donc tout ce supplément de protéines pour créer la structure qui est essentielle pour assurer que la réaction ait lieu.

Catalyse dans le site actif de l’enzyme
Dans une réaction enzymatique, sous les substrat se lie au site actif de l’enzyme.
Le site actif peut réduire la barrière EA
– en orientant correctement substrats
– en maintenant les lies avec le substrat.
-en fournissant un micro-environnement favorable
– en formant des liens covalentes avec le substrat

L’énergie de liaison contribue à la catalyse de multiples façons:
– Réduction de l’entropie
– Désintégration du substrat
– Ajustement Induite

Réactions exergoniques vs réactions endergoniques

Les réactions exergoniques rejettent de l’énergie dans le système. Ces sont des réactions spontannées.

Les réactions endergoniques quant à elles absorbent de l’énergie à partir du système. Ce sont des réactions non spontanées.
Le travail de l’ATP cellulaire est de procéder à des de couplages de réactions exergoniques avec des réactions endergoniques.
Une cellule a plusieurs types d’activités:
– Chimique
– Transport
– Mécanique
Pour ce faire des cellules doivent gérer les ressources d’énergie par couplage de l’énergie. L’utilisation d’un processus exergonic pour mener à bien une réaction endergonique.
La source principale d’énergie dans la cellule est médiée par l’ATP.
La structure et l’hydrolyse

Most energy coupling in cell is mediated by ATP.

La structure et l’hydrolyse

ATP (adénosine triphosphate) est la navette de l’énergie de la cellule.
ATP est composé de ribose (un sucre);;;;;;;;;;;;;;; (une base azotée) et trois groupes phosphate.
Les bandes entre les groupes phosphate de la queue de l’ATP peuvent être rompues par hydrolyse.

L’énergie est libérée à partir de l’ATP alors que la bande de phosphate terminal est en panne.
Cette libération d’énergie provient de la transformation chimique à un état d’énergie inférieur libre: pas de bandes de phosphate eux-mêmes.

Les trois types de travaux cellulaire (mécanique, le transport et chimique) sont alimentés par l’hydrolyse de l’ATP.

Dans la cellule, l’énergie provenant de la réaction d’hydrolyse de l’ATP exergonique peut être utilisé pour entraîner une réaction endergonique.
Dans l’ensemble, les réactions couplées sont exergoniques.
ATP entraîne des réactions endergoniques par phosphorylation : transfert d’un groupe phosphate à une autre molécule, telle qu’un réactif. =>La molécule du destinataire est maintenant phosphorylée.

La régénération de l’ATP
L’ATP est une ressource renouvelable qui est régénérée par addition d’un groupe phosphate à l’adénosine diphosphate (ADP).
L’énergie de phosphoryler l’ADP;;;;;;;;; provient des réactions cataboliques dans la cellule.
L’énergie potentielle chimique regroupé temporairement en ATP va permettre la majeure partie de l’activité cellulaire.